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己糖激酶目前已知有4種不同的型態(tài),這些型態(tài)差異是來自相同基因的選擇性剪接,也就是將基因上的外顯子(由內(nèi)含子隔開的部分)重新組合。
激酶kinase
在生物化學(xué)里,激酶是一類從高能供體分子(如ATP)轉(zhuǎn)移磷酸基團到特定靶分子(底物)的酶;這一過程謂之磷酸化。
一般而言,磷酸化的目的是“激活”或“能化”底物分子,增大它的能量,以使其可參加隨后的自由能負變化的反應(yīng)。所有的激酶都需要存在一個二價金屬離子(如Mg2+或Mn2+),該離子起穩(wěn)定供體分子高能鍵的作用,且為磷酸化的發(fā)生提供可能性。
zui大的激酶族群是蛋白激酶。蛋白激酶作用于特定的蛋白質(zhì),并改變其活性。這些激酶在細胞的信號傳導(dǎo)及其復(fù)雜的生命活動中起到了廣泛的作用。其他不同的激酶作用于小分子物質(zhì)(脂質(zhì)、糖、氨基酸、核苷等等),或者為了發(fā)出信號,或者使它們?yōu)榇x中各種生化反應(yīng)作好準備“激酶”的本意指的是使底物分子“激動”的酶,所以一般指從一個三磷酸核苷轉(zhuǎn)移磷酸基至受體分子的酶,受體分子通過這個磷酸基的轉(zhuǎn)移獲得能量而被激活(變得更不穩(wěn)定),所以很多的激酶需要從NTP轉(zhuǎn)移磷酸基,但正如jensen所舉的例子,激酶有時也可以由AMP及焦磷酸轉(zhuǎn)移磷酸基,雖然一般來說,AMP和焦磷酸不能稱之為高能化合物,但是“高能”與“低能”是相對的,沒有的標準,與磷酸化酶使用無機磷酸作為磷酸基供體相比,AMP與焦磷酸顯然也是“高能”的。
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